Enzimas: unas moléculas esenciales para la vida

Las enzimas son un grupo de moléculas complejas esenciales para la vida tal y como la conocemos. Muchas de ellas son vitales para nuestro metabolismo.

La mayoría de las reacciones químicas requieren de un ingreso inicial de energía para comenzar y desarrollarse a un ritmo razonable. Esto es válido incluso para las reacciones exergónicas, como la oxidación de la glucosa o la combustión del gas natural (metano). La energía añadida incrementa la energía cinética de las moléculas, permitiendo que un mayor número de ellas choque con suficiente fuerza, para no sólo superar su repulsión mutua, sino también para romper los enlace químicos existentes en su interior. La energía que deben poseer las moléculas para iniciar la redacción se conoce como energía de activación.

En algunos casos, como en el gas natural, una chispa es lo único que se necesita para obtener bastante energía; una vez que la reacción comienza, libera energía que se transfieres a las otras moléculas de metano, hasta que todas se mueven a tanta velocidad que reacciones casi simultáneamente con fuerza explosiva. En el laboratorio, la energía de activación se obtiene a menudo como calor, pero en una célula ocurren muchas reacciones diferentes al mismo tiempo y el calor las afectaría a todas indiscriminadamente. Además, el calor rompería puentes de hidrógeno y produciría en la célula otros efectos generalmente destructivos.

Las células evitan este problema utilizando enzimas, que son proteínas globulares especializadas para servir como catalizadores. Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación necesaria para una reacción formando una asociación pasajera con las moléculas que reaccionan. Esta asociación temporal acerca a las moléculas que reaccionan y también puede debilitar los enlaces químicos existentes, facilitando la formación de otros nuevos. La energía de activación disminuida por el catalizador está dentro de la gama de energía poseída por la mayoría de las moléculas que reaccionan; como resultado, la reacción ocurre más rápidamente que en ausencia de un catalizador. El catalizador mismo no sufre ninguna alteración permanente en el proceso y se puede volver a utilizar repetidamente.

enzimas
Modelo del ajuste inducido en la acción de las enzimas

A raíz de la presencia de enzimas, las células son capaces de desarrollar reacciones químicas a gran velocidad y a temperaturas comparativamente bajas. Por ejemplo, la combinación de dióxido de carbono con agua, puede ocurrir espontáneamente, como sucede en los océanos. En el cuerpo humano, sin embargo esta reacción es catalizada por una enzima, la anhidrasa carbónica. Ésta es una de las enzimas más veloces que se conocen, cada molécula de enzima cataliza la producción de 6×105 (600.000) moléculas de ácido carbónico por segundo. La reacción catalizada es 107 veces más rápida que la no catalizada. En los animales, esta reacción es esencial en la transferencia de dióxido de carbono desde las células, donde se produce, al torrente sanguíneo, que lo transporta a los pulmones. Como ilustra el ejemplo de la anhidrasa carbónica, las enzimas son típicamente efectivas en cantidades muy pequeñas.

Actualmente se conocen más de dos mil enzimas diferentes, cada una de las cuales es capaz de catalizar una reacción química específica. Sin embargo, diferentes tipo de células elaboran diferentes tipos de enzimas, ninguna célula contiene todas las enzimas conocidas. Las enzimas particulares que puede fabricar una célula son uno de los principales factores que intervienen en la determinación de las actividades biológicas y funciones de esa célula. Una célula puede efectuar una reacción química dada a una velocidad razonable solamente si posee una enzima específica que pueda catalizar esa reacción . La molécula (o moléculas) sobre las cuales actúa una enzima se conoce como su sustrato.

Estructura de las enzimas

Las enzimas son proteínas globulares complejas de tamaño grande a muy grande (las diferentes enzimas varían en sus pesos moleculares desde aproximadamente 12.000 a más de 1.000.000) formadas por una o más cadenas polipéptídicas. Están plegadas formando un surco o bolsillo en el que encajan la molécula o moléculas reactivas -el sustrato- y donde tienen lugar las reacciones. Esta región de la enzima se conoce como sitio activo. Sólo algunos pocos aminoácidos de la enzima están implicados en un sitio activo particular; algunos de ellos pueden ocupar posiciones contiguas en la estructura primaria, pero es más frecuente que esa proximidad de los aminoácidos del sitio activos la cause el intrincado plegamiento de la cadena de aminoácidos que da origen a la estructura terciaria. En un enzima con estructura cuaternaria, los aminoácidos del sitio activo pueden encontrarse incluso en diferentes cadenas polipeptídicas.

El sitio activo no solo tiene una configuración tridimensional complementaria a la del sustrato, sino que tiene también una distribución complementaria de áreas con carga o sin carga, hidrofílicas o hidrofóbicas, sobre la superficie de unión. Si una región particular del sustrato tiene una carga negativa, cualquier rasgo correspondiente del sitio activo es probable que tenga una carga positiva, etc. De tal modo, el sitio activo no solamente reconoce y confirma a la molécula de sustrato, sino que también la orienta en una dirección particular.

Fuente: Biología. Curtis & Barnes.